前言：想要寫出一篇令人眼前一亮的文章嗎？我們特意為您整理了5篇蛋白質粉范文，相信會為您的寫作帶來幫助，發現更多的寫作思路和靈感。

蛋白質粉范文第1篇

一、需要的工具：密封蛋白質粉罐和普通勺子。

二、步驟如下：

1、將勺柄一頭插在密封蓋和罐體的交接空隙處，用力抵住。

2、手握住勺子柄把，在柄頭抵住縫隙的前提下，利用杠桿原理，用力將勺子向下壓，以撬起密封蓋即可。

蛋白質粉范文第2篇

2、用牛奶沖泡，攪拌至均勻，營養和口感都有提高；

3、切忌用熱水，熱水會破壞蛋白質粉中的蛋白質；

4、用溫水沖泡后，加入水果混合食用；

5、可代正餐，蛋白質和維生素同時攝入，營養全面，味道也不錯；

蛋白質粉范文第3篇

蛋白質對于人的生命而言是極其重要的，蛋白質的重要性可以用一句話概括：沒有蛋白質就沒有生命！迄今為止，人類發現的生命體無一例外的都具有蛋白質成分。人體干重的60%是蛋白質，所以蛋白質是構成我們生命體最多的物質，我們的頭發、指（趾）甲、骨和牙齒的髓、肌腱、韌帶等等都是主要由蛋白質組成的；在人體中催化成千上億次化學反應的物質――酶是蛋白質；幫助我們抵御各種疾病、殺滅病原微生物的物質――抗體是蛋白質；在體內調節我們生長發育和眾多生理機能的一些激素是蛋白質；維持我們機體體液與電解質平衡的物質主要靠蛋白質；維持機體酸堿平衡的物質主要靠蛋白質；肌肉的運動要靠蛋白質；我們需要的生命氣體――氧要靠蛋白質運輸；我們機體相當的能量也要靠蛋白質供給等等。

蛋白質一旦缺乏，我們的生活質量就會急劇下降。蛋白質的缺乏常見表現有兒童發育遲緩、體重下降、頭發稀少、發質纖細干燥、容易脫落、皮膚干燥及發皺、肌肉萎縮、感情淡漠、痛苦、悲觀、易激惹、貧血、干瘦或水腫、易感染并導致多種疾病等等。

蛋白質這么重要，是不是就一定要補充蛋白粉呢？2002年我國第四次營養調查顯示，我國居民平均每日蛋白攝入量為66.1g，也就是說，我們每日已經從食物中獲得了相當數量的蛋白質。而且從數量上看，我國居民蛋白質的攝入量與中國營養學會推薦攝入量已經比較接近了；從質量上看，我國居民蛋白質的攝入優質程度也快接近較高水平了（優質蛋白占到總蛋白的31%），但還可以通過調整飲食結構再優化一下。所以筆者的觀點是，可以通過食物補充的營養，盡量從食物中獲得，只要懂得一些營養學知識，蛋白質是完全可以從食物中獲得的。很多運動員包括愛好者（尤其是健身運動）都在補充蛋白粉，因為有人告訴他們要補充蛋白粉才會真正的長出肌肉來。其實在合理安排好膳食的基礎上就可以通過食物獲得高蛋白。對于運動人士更有意義的應該是，運動本身才會有可能使你有肌肉，而靠單純補充蛋白質是不可能讓你長出更多肌肉的。反過來，盲目過量補充蛋白質也同樣有著嚴重的危害，比如腎小球硬化、腎臟和肝臟肥大和過早衰竭、加快骨質流失、增加骨折患病率、間接引起肥胖、間接導致動脈粥樣硬化等等。當然這樣不是說蛋白粉就是多余的，它也有適應人群：比如膳食中經常缺乏優質蛋白而又不能靠有效食物補充的人群；蛋白質需要量增大，而單靠食物不能獲得有效數量的人群等，都可以考慮使用蛋白粉補充營養。

現在市面上蛋白粉的原料來源很多，主要來源于大豆、奶、雞蛋等。可是產品品質良莠不齊，有一些還存在食品安全的問題，所以還是那句話，要營養還是盡量回到食物中，況且蛋白質對于我們現在的生活水平，其實是一種很好補充的營養素！懂得一些簡單的營養知識就可以了。

根據我國營養學會的推薦，我國成年居民每日蛋白質推薦攝入量（RNI）分別為男、女輕體力勞動者（如辦公室工作人員）75g、65g，中等體力勞動者（如學生）80g、70g，重體力勞動者分別為（如運動員）90g、80g。

中國居民膳食蛋白質推薦攝入量（RNI）

一般推薦：動物蛋白占總蛋白的1/3，豆類蛋白占1/4。

在富含蛋白食物的選擇上，筆者建議平時多選擇一些所謂的白肉食品（如雞肉、鴨肉、鵝肉、魚肉等肉質發白的動物性食品）和蛋類、奶類、大豆類等，這些都是蛋白質的豐富食物來源。

蛋白質粉范文第4篇

1、如果能保持干燥的話一般式半年到一年的時間。 蛋白粉，一般是采用提純的大豆蛋白、或酪蛋白、或乳清蛋白（缺乏異亮氨酸）、或上述幾種蛋白的組合體，構成的粉劑，其用途是為缺乏蛋白質的人補充蛋白質。

2、蛋白粉開封后盡量在一個月之內吃完，保存得當的話，在它的保質期內都是可以喝的。 蛋白粉由于含有的蛋白質含量高，是細菌滋生的溫床，如果受潮的話，很容易引起變質，變質的蛋白粉不僅沒有補充營養的效果還會影響身體健康，建議開封后的蛋白粉根據使用說明服用完。

（來源：文章屋網 ）

蛋白質粉范文第5篇

26S 蛋白酶體是存在于真核生物中的一種高度保守且依賴 ATP 的復合酶。26S 蛋白酶體能夠快速精確地降解目的蛋白，在幾乎所有生命活動中都發揮重要作用，如細胞周期、細胞凋亡、DNA 損傷修復、免疫應答、信號轉導及細胞代謝等[1]。26S蛋白酶體由 20S 核心復合物 (core particle，CP) 和 19S 調節復合物 (regulatoryparticle，RP)組成。20S 核心復合物約 700 kD，呈圓筒形，由外部的兩個 α 環和內部的兩個β環組成，主要負責蛋白質的降解。在低等生物 (如古細菌) 中，20S 核心復合物由 14個相同的α亞基和14 個相同的 β 亞基組成。在真核生物中，20S 的 α 環和 β 環分別由 7 個亞基構成。α 環和 β 環在結構上是類似的[2]，α環形成軸向門控通道，β環形成降解腔。β亞基的活性位點均位于環的內側。β1、β2 和 β5 亞基具有水解功能，能夠切割酸性殘基、堿性殘基或者疏水殘基C 端肽鍵[3～5]。19S 調節復合物位于 20S 核心復合物的一側或者兩側，由 19 個不同的亞基組成，可分為 ATPase 類亞基 Rpt (regulatory particle triple-A protein，Rpt1～6) 和非 ATPase 類亞基Rpn (regulatory particle non-ATPase protein，Rpn1～13) 兩大類，共同組成了蓋子和基底兩部分[6]。基底由 6 個 Rpt 亞基 (Rpt1～6) 和 3 個 Rpn 亞基 (Rpn1、Rpn2、Rpn13) 組成。ATPase亞基介導底物的去折疊和 α 環的打開，以利于底物最終被 20S 核心復合物降解。Rpn1、Rpn13、Rpn10 和 Rpt5 負責捕獲泛素化修飾的蛋白或是含有 UBL ( ubiquitin-likedomain)或UBA (ubiquitin-associated domain)結構域的蛋白[7]。蓋子由 Rpn3,5～9,11,12,15組成，可將已捕獲的蛋白去泛素化，從而進入降解腔，完成蛋白質的降解[8]。基底的ATPase 類亞基 (Rpt1～6) 形成異源六聚圓環，與 20S 核心復合物的 α 環相連[9]，而Rpn10負責連接蓋子和基底。19S 調節復合物能夠識別多泛素化修飾的底物蛋白質，而后通過一系列的去泛素化、去折疊過程將其運送到降解腔，最終實現蛋白質的降解，這些過程均需要ATP的參與[10]。

真核生物20S核心復合物組裝的分子機制

20S核心復合物可以單獨存在或與 19S 調節復合物組成 26S 蛋白酶體，其組裝過程不需要 19S 調節復合物的參與。在酵母[11]和哺乳動物[12]中，20S 的結構都是相同的，其組裝過程也是高度保守的。20S核心復合物是由 4 個七亞基環垛疊而成的圓筒狀結構，排布的順序為α1-7β1-7β1-7α1-7，每一個亞基的站位都是固定的，此規律性排布模式受到嚴格的調控。

α環的組裝

20S核心復合物的組裝始于α環的組裝。在人源細胞中，為保證 7 個亞基具有固定的排布次序，復合體PAC1 (proteasome assembling chaperone 1) -PAC2在其中發揮關鍵的作用[13]。PAC1-PAC2 復合體與 α5 和 α7 直接相連，且連接方式與 PAC3-PAC4 和 α 環的連接方式相反[14]。研究發現，缺失 PAC1 或 PAC2 會導致 α 環的正常組裝率下降，錯誤裝配的α環增多；而且，缺失其中一個分子會引起另一個分子的表達缺失。因此，PAC1-PAC2 必須形成異源二聚體才能行使維持并監控α環準確組裝的作用[15]。在 α 環組裝過程中，PAC1-PAC2與 20S 核心復合物的前體相連，待 20S 核心復合物組裝完成以后，PAC1-PAC2被已形成的20S 核心復合物降解，其壽命較短，半衰期約為 30～40 min[13,15]。然而，目前關于 PAC1-PAC2 在 20S 核心復合物中的定位依然存在爭議。有報道表明，如果此復合于20S的表面，那么它可以保護 20S 的入口[16]。小分子PAC3 和 PAC4 在 20S 組裝過程中也發揮重要作用。相對于 PAC1-PAC2，PAC3壽命較長，在20S 組裝完成之前即離開 α 環。PAC3、PAC4 可以形成異源二聚體[17]，通過校正α亞基的排布來抑制α亞基之間的錯誤連接。酵母中，PAC1、PAC2、PAC3 和 PAC4分別對應于 Pba1 (proteasome biogenesis-associated 1；also known as Poc1)、Pba2 (alsoknown as Add66 and Poc2)、Pba3 (also known as Poc3，Dmp2 and Irc25)和Pba4 (alsoknown as Poc4 and Dmp1)。在酵母中，當α環組裝時，Pba3 與 Pba4、α5 形成三元復合物，從而募集周圍的α亞基。當 β2 進入到 20S 的組裝中時，Pba3 與 Pba4 離開 α 環[18]。研究發現，在酵母細胞中，Pba3 或 Pba4 表達的缺失，會導致 α 環和 20S 的含量降低，并且伴隨中間組裝體的聚集。在缺失 Pba4 的細胞中，出現了含有兩個 α4 亞基而缺失 α3 亞基的新型蛋白酶體形式[19]，且這種蛋白酶體具有抵抗重金屬壓力的特點。然而，在哺乳動物細胞中是否也存在類似現象，還有待進一步深入研究。

β環的組裝

α環在β環的組裝中發揮支架作用。β環的組裝以β2開始，然后依次是β3、β4、β5、β6和β1，最后是β7[20]。在酵母和哺乳動物中均能檢測到含有 β2、β3、β4 與 α 環的組裝中間過渡體13S 復合物，表明 β 亞基定位于 α 環上[21]。當最后進入 β 環的 β7 亞基組裝完成后 ，20S 核 心 復 合 物 即 已 經 組 裝 了 一 半 ， 稱 為 15S 復 合 物 ， 又 叫 半 蛋 白 酶 體( half-proteasome)[22]， 其 包 括α1 ～7、 β1 ～7、 Ump1 ( ubiquitin maturation protein1)和PAC1-PAC2[20]。人類細胞中，PAC3 在體外可直接結合 β3，β3 可能通過與 PAC3 短暫的相互作用結合到組裝中間體，PAC3 的釋放介導了 β3 的組裝[23]。Ump1是第一個鑒定到的β環組裝蛋白酶體的分子伴侶，存在于α環和未組裝的β亞基上。在 Ump1 缺失的酵母突變體中，泛素介導的蛋白酶體降解不能發生。Ump1 促進 β3 至 β6 亞基的有序組裝和半蛋白酶體的二聚化，而 Ump1 最終被新合成的 20S 蛋白酶體包裹并降解[24]。在人源細胞中，Ump1敲除后只有α環的聚集，而沒有β環聚集。可見，Ump1 參與整個 β 環的組裝，而不是只參與其中某一進程。此外，β7的羧基端在 20S 核心復合物的最后成熟階段起到獨特的伴侶功能，其羧基端和β1與另一個β環的β2相互作用，啟動半蛋白酶體的二聚化。有研究者在酵母成熟的 20S 核心復合物的晶體結構解析中發現，β7 的羧基端可以延伸到下一個β環上，同時發現β7和β4與另一個β環的β1和β2均有相互作用[17]。由此可見，β 環的正確組裝不僅需要分子伴侶 Ump1、PACs 的輔助[25]，α和β亞基間的相互作用也為20S 核心復合物的形成提供了重要保障。20S 最后是由兩個半蛋白酶體的 β 環連接而成的，其組裝過程如圖 1[14]所示。而蛋白水解活性的成熟就標志著 20S 組裝的完成。

19S調節復合物組裝的分子機制

基底的組裝機制

19S調節復合物的基底由 6 個 ATPase 類亞基 (Rpt1～6) 和 3 個非 ATPase 類亞基組成。6個 ATPase 亞基組成了一個異六聚環與 α 環相連，Rpn1、Rpn2 位于這個 ATPase 亞基環中。在哺乳動物中，P27、P28、S5b 和 Rpn14 開始被認為是蛋白酶體的成員，后來發現它們只是蛋白酶體相互作用蛋白，與 Rpt 亞基的羧基端結合，參與 ATP 六聚環的形成[26～28]。在細胞內，19S 基底部的亞基通常成對存在，只有 Rpn2 可以獨立存在。Rpt3 與 Rpt6 相連，Rpt1和 Rpt2 與 Rpn1 相連，Rpt4 與 Rpt5 相連。P28 和 Rpn14 與 Rpt3-Rpt6 復合體相連，S5b與 Rpt1-Rpt2-Rpn1 復合體相連，且分子伴侶 P28 和 S5b 極大地促進了這兩個復合物的結合。而 P27 抑制 Rpt4-Rpt5 與其他復合體結合。P27 敲除后，P28 復合物與 S5b 復合物不再能結合 Rpt4-Rpt5，從而導致基底正常組裝的障礙。研究發現，基底的組裝起始于 P28-Rpt3-Rpt6-Rpn14，或者是 S5b-Rpt1-Rpt2-Rpn1，待這兩個復合物結合后，P27 就會由抑制結合轉變為促進 Rpt4-Rpt5 與它們的兩復合體結合[29]，進一步表明，在特定分子伴侶的作用下，19S不同亞基可以有序規律組裝。隨后，Rpn2 和 Rpn13 結合到此復合體上，完成基底部分的組裝[30]。最終通過 Rpn10 與蓋子連接形成 19S 調節復合物體，其組裝圖如圖 2[31]。近期在對酵母的研究中發現，Rpt6的羧基端與 P27 和 S5b 的分解有關[30]，介導其在基底形成后從復合物中的解離過程。然而，P28 在 19S 調節復合物徹底成熟后才被解離，提示 P28 可能參與調節20S核心復合物和 19S 調節復合物的結合。分子伴侶在19S 調節復合物的組裝過程中發揮非常重要的作用，但是關于 19S 的形成過程目前還存在一定爭議，近年提出了19S 組裝的另外一種模式。在這種模式中，20S 核心復合物在19S 調節復合物組裝中起到核心作用[32,34]。19S 的亞基 Rpt2、Rpt4、Rpt6 及 Rpt3首先組裝到20S 上，然后間接結合 Hsm3-Rpt1-Rpt2-Rpn1-Rpt5 復合物。Rpn14、Nas2 (P27)和Nas6 (P28)被認為與19S 調節復合物中亞基的羧基端有相互作用，同時，這些伴侶分子還可以保護20S通道的開關[33]。但大家還是普遍認可前一種組裝模式。Rpt亞基組成的異源六聚環，其羧基端均插入到 20S 核心復合物的 α 環中，其中有 4個 Rpt 亞基的羧基端含有 Hb-Y-X 模序，能夠幫助打開 α 環[34]。近年來，研究人員已通過晶體結構方法解析出19S中 Rpt 亞基六聚環各個亞基的排布結構，其模式為 Rpt1-Rpt2-Rpt6-Rpt3-Rpt4-Rpt5[35]。這一發現使我們更為清晰地了解了 19S 調節復合物的組裝情況，并發現了其潛在的中間體，同時也為揭示 19S 調節復合物在組裝過程中的分子伴侶功能提供了結構依據。

蓋子的組裝

20S的β環的組裝必須在α環形成的基礎上進行。與此不同，19S 的蓋子和基底是兩個獨立的組裝過程，最后，它們由Rpn10連接起來。蓋子分為兩個組分，Rpn5、Rpn6、Rpn8、Rpn9 和 Rpn11 構成一組，另一組是由 Rpn3、Rpn7、Rpn12 和 Rpn15 組成。首先是Rpn5-Rpn6-Rpn8-Rpn9形成復合物，與 Rpn11 相互作用形成 Rpn5-Rpn6-Rpn8-Rpn9-Rpn11；Rpn3-Rpn7-Rpn15 復合物與 Rpn12 相互作用形成 Rpn3-Rpn7-Rpn15-Rpn12 復合物[36,37]；然后這兩組通過 Rpn3 和 Rpn5 聯系到一起[38,39]。目前對于 19S 調節復合物組裝的研究還不夠透徹。因為蓋子是一個獨立的組裝過程，所以，蓋子的組裝一定需要分子伴侶的參與。酵母中分子伴侶 Hsp90 的失活促使蓋子復合體裂解[40]，體內重新活化 Hsp90，或者加入 Hsp90和ATP，使蓋子復合物重新裝配進蛋白酶體，因此，Hsp90 被認為是 19S 蓋子組裝及各亞基穩定過程中的重要分子伴侶。Hsp90 在哺乳動物中的具體作用值得深入挖掘。